L-cystine CAS: 56-89-3 99% witte kristallen of kristallijn poeder
| Catalogus nummer | XD90322 |
| productnaam | L-cystine |
| CAS | 56-89-3 |
| Moleculaire formule | C6H12N2O4S2 |
| Molecuulgewicht | 240.30 |
| Opslaggegevens | Omgeving |
| Geharmoniseerde Tarievencode | 29309013 |
Productspecificatie
| Verschijning | Witte kristallen of kristallijn poeder |
| Test | 99% |
| Cijfer | USP32 |
| Specifieke rotatie | -215° tot -225° |
| Zware metalen | <0,0015% |
| AS | Maximaal 1,5ppm |
| SO4 | maximaal 0,040% |
| Fe | <0,003% |
| Verlies bij drogen | maximaal 0,20% |
| Rest op ontsteking | maximaal 0,10% |
| Cl | maximaal 0,10% |
De kristalstructuren van carboxypeptidase T (CpT)-complexen met fenylalanine en argininesubstraatanalogen - benzylbarnsteenzuur en (2-guanidinoethylmercapto)barnsteenzuur - werden bepaald door de moleculaire vervangingsmethode met resoluties van 1,57 Å en 1,62 Å om het brede substraatspecificiteitsprofiel te verduidelijken van het enzym.De conservatieve Leu211- en Leu254-residuen (ook aanwezig in zowel carboxypeptidase A als carboxypeptidase B) bleken structurele determinanten te zijn voor herkenning van hydrofobe substraten, terwijl Asp263 bedoeld was voor herkenning van positief geladen substraten.Mutaties van deze determinanten wijzigen het substraatprofiel: de CpT-variant Leu211Gln verkrijgt carboxypeptidase B-achtige eigenschappen en de CpT-variant Asp263Asn de carboxypeptidase A-achtige selectiviteit.De Pro248-Asp258-lus die een interactie aangaat met Leu254 en Tyr255 bleek verantwoordelijk te zijn voor de herkenning van het C-terminale residu van het substraat.Substraatbinding op de S1'-subsite leidt tot de ligandafhankelijke verschuiving van deze lus, en beweging van de Leu254-zijketen induceert de herschikking van de conformatie van het Glu277-residu dat cruciaal is voor katalyse.Dit is een nieuw inzicht in de substraatselectiviteit van metallocarboxypeptidasen dat het belang aantoont van interacties tussen de S1'-subsite en het katalytische centrum.
