L-Arginine CAS:74-79-3 99% Witte kristallen of kristallijn poeder
| Catalogus nummer | XD90323 |
| productnaam | L-Arginine |
| CAS | 74-79-3 |
| Moleculaire formule | C6H14N4O2 |
| Molecuulgewicht | 174,20 |
| Opslaggegevens | Omgeving |
| Geharmoniseerde Tarievencode | 29252900 |
Productspecificatie
| Verschijning | Witte kristallen of kristallijn poeder |
| Test | 99% |
| Identificatie | Infrarood absorptie |
| Verlies bij drogen | ≤ 0,5% |
| Chromatografische zuiverheid | Niet meer dan 0,5% van een individuele onzuiverheid wordt gevonden ； Niet meer dan 2,0% van de totale onzuiverheden wordt gevonden |
| Residu op ontsteking | ≤ 0,3% |
| Zware metalen ( PB ) | ≤ 0,0015% |
| IJzer (als Fe) | ≤ 0,003% |
| Sulfaat (als SO4) | ≤ 0,03% |
| Usp-klasse | USP 33 |
| Chloride (CI) | ≤ 0,05% |
| Specifieke rotatie [ α ] D 2 5 | +26,3 ° ~ +27,7 ° |
Het mechanisme van Mycobacterium smegmatis G (MbsG), een flavine-afhankelijke l-lysine mono-oxygenase, werd onderzocht onder steady-state en snelle reactieomstandigheden met behulp van primaire en solvent kinetische isotoopeffecten, substraatanalogen, pH en solventviscositeitseffecten als mechanistische sondes.De resultaten suggereren dat l-lysine bindt vóór NAD(P)H, wat leidt tot een verlaging van de snelheidsconstante voor flavinereductie.l-lysinebinding heeft geen effect op de snelheid van flavine-oxidatie, die plaatsvindt in een eenstapsproces zonder de waarneming van een C4a-hydroperoxyflavine-tussenproduct.Vergelijkbare effecten werden bepaald met verschillende substraatanalogen.Flavine-oxidatie is pH-onafhankelijk, terwijl de kcat/Km- en kred/KD-pH-profielen voor NAD(P)H enkelvoudige pKa-waarden van ∼6,0 vertonen, met toenemende activiteit naarmate de pH daalt.Bij een lagere pH wordt het enzym meer ontkoppeld, waardoor er meer waterstofperoxide en superoxide wordt geproduceerd.Hydrideoverdracht is gedeeltelijk snelheidsbeperkend bij neutrale pH en wordt meer snelheidsbeperkend bij lage pH.Een omgekeerd oplosmiddelviscositeitseffect op kcat/Km voor NAD(P)H werd waargenomen bij neutrale pH terwijl een normaal oplosmiddelviscositeitseffect werd waargenomen bij lagere pH.Samen duiden de resultaten op een uniek mechanisme waarbij een snelheidsbeperkende en pH-gevoelige conformationele verandering optreedt in de reductieve halfreactie, die de efficiëntie van lysinehydroxylering beïnvloedt.
