Een beta-glucosidase-gen (bgl3) van Streptomyces sp.QM-B814 (American Type Culture Collection 11238) is gekloond door functionele complementatie van een bèta-glucosidase-negatieve mutant van Streptomyces lividans.Een open leeskader van 1440 nucleotiden die coderen voor een polypeptide van 479 aminozuren werd gevonden door sequentiëring.Het gecodeerde eiwit (Bgl3) vertoont grote gelijkenis (meer dan 45% identiteit) met bèta-glycosidasen van familie-1 glycosylhydrolasen.Het gekloonde enzym, gezuiverd na ammoniumsulfaatprecipitatie en twee chromatografische stappen, is monomeer met een molecuulmassa van 52,6 kDa, zoals bepaald met massaspectrometrie, en een iso-elektrisch punt van pI 4,4.Het enzym lijkt een bèta-glucosidase te zijn met een brede substraatspecificiteit, is actief op celloligomeren en voert transglycosyleringsreacties uit.De geschatte schijnbare Km-waarden voor p-nitrofenyl-bèta-D-glucopyranoside en cellobiose zijn respectievelijk 0,27 mM en 7,9 mM.De Ki-waarden voor glucose en delta-gluconolacton, met p-nitrofenyl-beta-D-glucopyranoside als substraat, zijn respectievelijk 65 mM en 0,08 mM.Het gezuiverde enzym heeft een pH-optimum van pH 6,5 en het temperatuuroptimum voor activiteit is 50 graden
