Een nieuw β-glucosidasegen, bgl1G5, werd gekloneerd uit Phialophora sp.G5 en met succes uitgedrukt in Pichia pastoris.Sequentieanalyse gaf aan dat het gen bestaat uit een open leesraam van 1431 bp dat codeert voor een eiwit van 476 aminozuren.De afgeleide aminozuursequentie van bgl1G5 vertoonde een hoge identiteit van 85% met een gekarakteriseerde β-glucosidase van Humicola grisea van glycoside hydrolase familie 1. Vergeleken met andere schimmeltegenhangers vertoonde Bgl1G5 een vergelijkbare optimale activiteit bij pH 6,0 en 50 °C en was stabiel bij pH 5,0–9,0.Bovendien vertoonde Bgl1G5 een goede thermostabiliteit bij 50 °C (halfwaardetijd van 6 uur) en een hogere specifieke activiteit (54,9 U mg–1).De Km- en Vmax-waarden voor p-nitrofenyl β-D-glucopyranoside (pNPG) waren respectievelijk 0,33 mM en 103,1 μmol min–1 mg–1.De substraatspecificiteitstest toonde aan dat Bgl1G5 zeer actief was tegen pNPG, zwak op p-nitrofenyl β-D-cellobioside (pNPC) en p-nitrofenyl-β-D-galactopyranoside (ONPG), en geen activiteit had op cellobiose.
